据外媒报道，快速蔓延的英国、南非和巴西新冠变种引发了人们对COVID-19疫苗是否能预防它们的担忧和疑问。  近日，来自波士顿儿童医院的一项新研究分析了新冠病毒刺突蛋白的结构是如何随D614G突变--这三种变异都携带这种突变--发生变化的以及它们能更快传播的原因。
　　该研究由Bing Chen博士领导，研究小组于2021年3月16日在《科学》上发表了这一发现。
　　研究小组使用低温电子显微镜(cryo-EM)对这些刺突进行了成像，据悉，这种显微镜的分辨率可达原子水平。他们发现，跟最初的SARS-CoV-2病毒相比，D614G突变能让刺突变得更加稳定。因此，更多的功能性刺突可以跟人体细胞的ACE2受体结合进而让病毒更具传染性。
　　在最初的新冠病毒中，刺突蛋白会跟ACE2受体结合，然后戏剧性地改变形状并折叠自己。这使得病毒能将自己的细胞膜跟人体的细胞膜融合并进入体内。然而，正如研究小组在2020年7月报告的那样，峰值有时会在病毒跟细胞结合之前过早地改变形状并分解。虽然这种形状的改变减缓了病毒的速度，但也让人体的免疫系统更难控制病毒。
　　“因为最初的刺突蛋白会游离，它不足以引起强烈的中和性抗体反应，”Chen说道。
　　当研究小组对突变的刺突蛋白进行成像时，他们发现D614G突变通过阻止过早的形状变化来稳定刺突。有趣的是，这种突变同时还能使刺突蛋白跟血管紧张素转换酶受体的结合更弱，但事实上，刺突蛋白不太容易过早分解，这使得病毒总体上更具传染性。
　　“假设最初的病毒有100个峰值。因为形状不稳定，你可能只有50%的功能。在G614变异中，却可能有90%是功能性的，所以即使它们没有结合得很好，你感染的可能性仍会更大，”Chen说道。
　　对此，Chen建议，重新设计的疫苗应该包含这种突变的刺突蛋白的编码。他指出，更稳定的刺突形状应该会让任何基于刺突的疫苗更有可能引发保护性中和抗体。
　　现在，研究人员正在进一步利用结构生物学以更好地了解SARS-CoV-2是如何跟ACE2受体结合的并试图找到阻断病毒进入人体细胞的治疗方法。
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